免疫球蛋白Gimmunoglobulin G, IgG

系免疫球蛋白中最多最重要的一种。重链型为的免疫球蛋白，分子量为15万，占血清总Ig量的70～80%，血清中含量为6～16g/L。IgG主要由脾脏和淋巴结中的浆细胞合成，释放于血清和组织液中。在免疫中意义重大，能通过胎盘和血脑屏障，可保护胎儿与婴儿免受感染，多数的抗菌、抗毒素、抗病毒的抗体均属于IgG，能形成凝集反应、沉淀反应、补体结合反应与中和反应等。

免疫球蛋白Gimmunoglobulin G,IgG

是血清中含量最高的主要抗体。在不同个体中其含量差异较大，同一个体在不同条件下（如感染等）变动亦大。血清中正常含量为10～14g/1，为血清总量的12～18%，约有50%分布在血管外，易通过血管壁进入组织间隙。体重50kg的人，每天合成2.3g，半衰期为23天。IgG对各种病毒、微生物、毒素等均有活性，是唯一能通过胎盘的抗体，有四个亚型。它能固定补体和粘附吞噬细胞，当带有抗原的靶细胞与IgG结合时，可引起K细胞对靶细胞的杀伤作用。

免疫球蛋白G

免疫球蛋白G (IgG)是重链类型为γ(gamma)的免疫球蛋白。IgG是生物体内最主要的Ig。在两栖类以上的大多数生物中都发现了IgG。人类血清中的五类Ig,IgG的含量最多。对它的研究和了解也最深(参见“免疫球蛋白”)。分子量约为150,000，每条轻链约为25,000，每条重链约为50,000。沉降系数为7S。泳动速度很不均一，从慢γ至快β。正常人的IgG是一群在组成及结构上极不一致的球蛋白混合物，但IgG类型的多发性骨髓瘤患者血清的IgG的组成和结构却非常均一。曾用它阐明了IgG (骨髓瘤病人Eu的IgG1) 的一级结构和初步的立体结构。
IgG主要在脾脏和淋巴结中的浆细胞中合成并释放于血清和组织液中。它对许多种细菌和病毒有抑制和中和作用。还能固定补体从而杀伤细菌。它是唯一能够穿过胎盘的Ig，因此可以保护胎儿及婴儿免受感染。正常人血清IgG含量为 8～16mg/ml，小儿2～5岁时才逐渐达到成人水平。
正常人血清中的IgG又可再分为四个亚类，即IgG1、IgG2、IgG3及IgG4。每一个个体中都含有这四种亚类，但它们的含量不同，一般IgG1含量最多，占总IgG的70%,IgG2占16%、IgG3占10%、IgG4占4%。四个亚类的IgG在氨基酸组成及结构上不同，因而在抗原性及生物学功能上也不同。据报道，小鼠、大鼠、豚鼠、猪、羊、牛等的IgG也都有亚类。