受体receptor

细胞膜或细胞内能识别外来信号（配体），并与之结合，将其转换成细胞内部信号，从而诱发、改变或调节细胞生理活动的物质。存在于细胞膜者称质膜受体，分布于细胞内者称细胞质受体或细胞核受体。关于受体的组成有人认为受体仅指与配体特异性结合的识别部位； 也有人认为完整的受体应包括识别部分、效应部分和调节部分，至少应包括识别部分和调节部分。如β-肾上腺素能受体的识别部分为单链多肽，即狭义所指的受体，效应部分为腺苷酸环化酶(AC)，而调节部分为三磷酸鸟苷结合蛋白(G蛋白)。但此三者在细胞膜内通常不直接结合在一起，而是各自分开，并且在一定条件下可以移动。当识别部分与相应配体特异性结合后，调节部分和效应部分才相继被激活和偶联，因此有人又称之为受体系统。动物体内免疫细胞识别抗原物质、激素作用于靶细胞、神经递质对触突后膜的作用和触突后电位的产生、受精过程和胚胎发育过程中的组织分化与形态发生、甚至低等生物的结合生殖等都可能有受体在发挥作用。此外，受体与某些药物和疾病都有密切关系。关于受体的研究，近20年来进展迅速，不仅可用电镜组织化学方法观测某些受体在细胞的存在部位，而且有些还可用生物化学方法提纯，甚至利用生物工程技术探讨受体的分子结构。已知β-肾上腺素能受体为一条多肽链，具有7个分别由20～25个氨基酸残基组成的疏水跨膜区段，各区段之间由数目不等的氨基酸残基组成的环相连接(图1)。此外，用放射配体结合测定法可以直接识别与放射配体相应的受体，测定其数量及其与配体相结合的动力参数。

图 1 β-肾上腺素能受体分子结构示意图

质膜受体 包括神经递质、大部分含氮激素和局部调质，以及多种与上述物质类似的药物受体，还有各种毒素(如白喉毒素、霍乱毒素、蓖麻毒素等)和病原体(病毒、噬菌体、细菌和寄生虫)的受体，以及免疫系统中的白介素受体、抗体Fc受体、补体受体和T、B细胞的抗原受体等。这类受体的配体在作用过程中不进入细胞，称第一信使，当其被受体识别并与之结合后，通过调节质膜上的酶活性及离子通道，引起细胞内产生继发信号，称第二信使，再由第二信使引起细胞产生特异的生物效应。目前，根据质膜受体的分子结构、信号传递机理以及它们之间相互关系，可将质膜受体分为三类。
第一类质膜受体 包括烟碱型乙酰胆碱受体、γ-氨基丁酸受体和甘氨酸受体，还可能包括其他氨基酸类神经递质的受体。它们大多由数个亚基组成，其中除含有与配体结合部位外，本身就是依赖于神经递质的离子通道。当受体未与配体结合时，通道处于关闭状态；与配体结合后则发生构象变化而离子通道开放，并借以向细胞内传递信号。
第二类质膜受体 包括所有需与G蛋白偶联的受体，如肾上腺素能受体、毒蕈碱型乙酰胆碱受体和视紫红质（视杵细胞的光受体）等。这类受体多为单链多肽，具有数个跨膜区段，当其与相应配体结合后，立即激活各自的G蛋白，并分别通过各自的机理调节相应酶的活性，将信号传递至细胞内。它们的信息转换系统有环磷酸腺苷(cAMP)—蛋白激酶A(PKA) 系统、肌醇三磷酸酯(IP₃)—Ca²⁺—钙调蛋白(CaM)—蛋白激酶(PK)和甘油二脂(DG)—蛋白激酶C(PKC)系统以及光受体—环磷酸鸟苷(cGMP)系统等(图2)。
cAMP—PKA系统 以肾上腺素作用于肝细胞膜上的β-肾上腺素能受体为例，简要说明这类受体与配体结合后所引起的变化，信息转换系统的活动及其所引起的生物效应。肝细胞的β-肾上腺素能受体与肾上腺素结合后，受体随即发生变构，细胞膜的磷脂则甲基化，生成磷脂酰胆碱或卵磷脂，膜的流动性因而增大，粘度降低，变构的受体遂向G蛋白靠拢，并与之结合，使其活化。活化了的G蛋白与细胞质中的三磷酸鸟苷(GTP)结合，致使本身的构象发生改变，进而与AC结合，使其活化，并催化腺苷三磷酸(ATP)形成cAMP。然后G蛋白又起三磷酸鸟苷酶的作用，将GTP水解成为鸟苷二磷酸(GDP)，结果G蛋白恢复成为无活性状态，而AC亦失活。cAMP即肾上腺素作用于肝细胞膜上的β-肾上腺素能受体过程中所产生的第二信使，在细胞质中引发的一系列酶触反应如下： cAMP激活PKA,PKA一方面激活磷酸化酶激酶，进而激活糖原磷酸化酶，活化了的 原磷酸化酶又催化糖原分解成为1-磷酸葡萄糖；另一方面，被激活的PKA还可促使糖原合成酶磷酸化，而磷酸化了的糖原合成酶失去活性，从而抑制糖原的合成。结果cAMP在细胞内浓度的增加既刺激糖原的分解，又抑制糖原的生成，致使细胞中葡萄糖的含量明显增长。在以上过程中，一个活化了的受体可以激活多个G蛋白，将传递的信息逐级放大，并迅速传播到整个细胞，所以微量的外来信息分子即可有效地发挥作用。

图 2 几种信息转换系统示意图

H. 外来信息分子； PIP₂. 磷脂酰肌醇二磷酸； R. 受体IP₃. 肌醇三磷酸酯； G. 三磷酸鸟苷结合蛋白(G蛋白);DG. 甘油二酯； AC. 腺苷酸环化酶； CaM. 钙调蛋白；GC. 鸟苷酸环化酶； A-Kinase. 腺苷蛋白激酶；PLC. 磷酸肌醇磷酸酯； G-Kinase. 鸟苷蛋白激酶；ATP. 腺苷三磷酸； C.Kinase. 蛋白激酶C;GTP. 鸟苷三磷酸； TnC. 肌钙蛋白；cAMP. 腺苷环磷酸； Kinase. 蛋白激酶；cGMP. 鸟苷环磷酸

IP₃-Ca²⁺-CaM-PK和DG-PKC系统 有些需与G蛋白偶联，不以cAMP为第二信使的受体，与相应配体结合后所引起的变化与上述情况相类似，但通过G蛋白激活的并非AC，而是特异性磷酸肌醇脂酶，能将细胞膜上的磷酸肌醇水解，水解产物中的IP3及其环化物和DG等可作为第二信使，通过它们各自调节的相对独立而又相互协调的信息道路，引起细胞产生特定的生理效应。如IP₃及其环化物可动员细胞贮存池内的Ca²⁺,Ca²⁺一方面直接或通过CaM间接地激活一些PK，使细胞产生生理效应； 一方面又可与DG一起激活PKC，并通过它调节一些蛋白的磷酸化作用，进而参与细胞的多种功能活动。
以上两个系统虽然各自传递不同的信息至细胞，但在单向调控系统的组织或细胞中也可以互相协同。例如，在肝细胞、α-肾上腺能激动剂引起的肌醇磷脂周转不会被β-肾上腺能激动剂阻断，也不被双丁酰基cAMP阻断，α-和β-肾上腺能激动剂均可使肝细胞糖原分解。在双向调控系统的组织或细胞中，PKA被激活时，cAMP的增加可使IP3减低，影响Ca2+动员，因此是相互制约而不是协同。
光受体-cGMP系统 cGMP在视觉传导中起重要作用。在暗野中，传导素(GT)以无活性的GT-GDP复合物的形式存在，当视紫红质接受光能被光解后与GT结合，对GDP亲和力下降，对GTP的亲和力增强，于是GDP被GTP置换，此时被光解的视紫红质脱落（可供再利用），而GT-GTP与磷酸二酯酶结合，并使其活化，水解GMP，而cGMP 水平的降低直接影响视杆细胞膜的通透性和视觉传导。
第三类质膜受体 包括胰岛素受体和一些生长因子，如表皮生长因子和来源于血小板的生长因子受体等。这类受体的主要特点是含有酪氨酸激酶活性，当其与各自的相应配体结合后，该酶即被激活，从而导致受体中酪氨酸残基的磷酸化，产生一种寡聚肽，它以游离形式迅速内移，行使第二信使的作用，参与胰岛素对细胞代谢的调节。寡聚肽在内移过程中还可使细胞膜发生构象改变，为胰岛素-受体复合物内移创造条件。
质膜受体介导的激素内移 近年来发现肽类激素与相应受体结合形成的激素-受体复合物可在细胞膜内移动，并聚集于细胞膜特定区域，然后通过该处质膜凹陷形成有或无笼形蛋白包裹的囊泡，脱离细胞膜而入胞，并迅速转移至高尔基复合体区域。例如胰岛素受体虽属质膜受体，但有实验证明，它也可出现于高尔基复合体囊泡、内质网和细胞核。一般认为含有激素-受体复合物的囊泡在细胞质内移动的过程中因不断并合而增大，泡内酸度降低，受体与激素分离，分离后的受体大部分聚集在囊泡的某一区域，然后形成一个新的囊泡，或作为受体库暂时留存于细胞质，或逐渐转移至细胞表面，与细胞膜融合而释放出受体，供循环使用，或通过某种尚不清楚的途径降解。与受体分离后的激素则大部分滞留在原有的囊泡中，最后通过与溶酶体并合而被降解。激素-受体复合物内移的作用有如下可能： ❶通过内移及时清除结合于细胞表面的激素以中止激素效应；
❷通过内移与重新插入细胞膜以调节受体的浓度；
❸激素或受体的降解物可能作为第二信使发挥作用。
细胞质受体 包括糖皮质激素受体、类固醇激素受体、甲状腺激素受体以及钙三醇(维生素D3的有效成分)受体和昆虫的蜕皮激素受体等，其分布位置与作用机制均与质膜受体不同。细胞质受体的配体一般为疏水性物质，可以非特异性地扩散作用方式进入细胞。20世纪60年代末，有人根据以标记的雌二醇检测细胞质内存在游离型和结合型两种形式的受体，而细胞核内只有结合型受体，从而提出两步论假说。认为这类配体进入细胞后先与存在于细胞质中的相应受体结合形成激素-受体复合物，然后转移至细胞核，并通过调节基因活性来控制某些重要的功能性蛋白的生物合成，从而影响动物的生长发育。70年代中期有人认为在某些靶细胞的细胞核中也存在游离型受体。80年代初，有人用细胞松弛素B诱导去核作用，然后从富含雌激素的垂体肿瘤细胞中获得未被相互污染的胞质体和胞 核体，再分别检测其雌激素结合活性，发现活性几乎全集中在细胞核。同时，又有人用提纯的雌激素受体蛋白单克隆抗体进行免疫化学研究，结果所有靶细胞的特异性着色均局限在细胞核，因此这些工作者认为雌激素受体毫无例外地分布于靶细胞的细胞核中，从而提出一步论（胞核论）假说。认为雌激素在作用过程中无需受体存在于细胞质，而是直接进入细胞核，被细胞核内的受体识别，并与之结合形成激素-受体复合物而起作用。而过去之所以在细胞质中检测到游离型或结合型雌激素受体，主要是由于用标记与未标记受体配体来检测靶细胞雌激素受体的方法非常琐杂，其可靠性也因受体浓度低以及其他类固醇结合蛋白的存在而受到影响，而且在制备过程中受体蛋白也容易发生溶解等客观原因所造成。
关于类固醇激素受体的分子结构模型，近年来已可用基因工程技术确定受体的一级结构，用酶有限水解法确定受体的结构域（或功能区），用比较野生型和突变型受体的结构特点确定受体结构与功能的关系，因而对于类固醇激素受体的研究取得了突破性进展。目前，已知类固醇激素受体的整个分子是一种酸性蛋白，与激素结合前一般以寡聚体方式存在，与激素结合后则解离为单体形式与DNA结合，其一级结构为一条多肽链，并不分成A、B两个亚基，而是多肽链上有A、B、C、D、E、F等区域，其中A/B为抗原 （免疫反应区）,C为DNA结合区，D为穿核膜孔区，缺乏此区的突变型受体不能穿过核膜孔进入细胞核，E为激素结合区，F则为尾部。在类固醇激素受体与相应配体结合前，其激素结合区局部形成环状结构，掩蔽了DNA结合区； 当受体与激素结合后，环状结构展开，DNA结合区暴露，与DNA上具有增强子性质的特定部位结合从而引起转录。也有人认为DNA结合区的掩蔽与去掩蔽是由一种受体相关蛋白所介导。

受体receptor

存在于细胞膜相上的一类能识别一定外界信号，并产生相应反应的结构。由3部分组成：
❶分辨部。是糖蛋白，能识别不同的化学信号，如抗原、病毒、激素和药物等。
❷转换部。将分辨部所接收的信号转换成蛋白质的构型变化，传给效应部。
❸效应部。使构型变化引起细胞内产生一定的效应。有的受体被一定化学信号激活，可通过激活腺苷酸环化酶或鸟苷酸环化酶，使细胞内环腺苷—磷酸或环—磷酸鸟苷含量变化而产生效应，进而使细胞的功能和物质代谢朝一定方向变化。有的受体可与相应的神经递质结合，使膜通道开启，改变膜电位或促进细胞分泌。

受体receptor

系具有特殊生物效应的一种蛋白质。此种蛋白质存在于突触后膜、效应器细胞膜或细胞内某部分或位点上，能与神经递质、激素、化学物质或基团发生特异性结合，从而使细胞功能发生变化。有些物质进入机体后常先作用于细胞膜的受体，然后再影响细胞内各种生物过程。受体种类与功能不同，分为α、β₁、β₂、M、N等，分别存在于心脏、血管、消化道平滑肌与括约肌及肺、气管、眼、皮肤等处，表现出不同的作用。在药物中有些能与受体结合产生生物学效应的叫受体激动剂；使受体改变空间结构或占据受体阻碍递质发挥作用的叫受体阻断剂。

受体

指存在于效应器官细胞膜上的某些特殊部分。可能是蛋白质或一个酶系。一般认为其功能在于与神经末梢释放的递质、某些激素或药物等结合，使效应器官细胞发生反应。是生物功能得以发挥的关键物质。与受体结合的药物，能阻断神经递质或某些激素的作用者，称受体阻断剂，能激活受体者，称受体激活剂。

---

受体

见“动物生理”中的“受体”。

---

受体

见“生物”中的“受体”。

受体

指效应器细胞膜上的某些特殊部分，可能是蛋白质。一般认为神经末梢释放的递质、某些激素或药物等，必须通过与受体相结合，才能使效应器官的细胞发生反应。例如，在神经调节过程中，调节信息在一个神经元内是以电信号的形式进行传布的；但在神经元之间或神经元与效应器细胞之间，先是由电信号在神经末梢处引起某些化学物质的释放，这种化学物质称为神经递质或简称为递质，再由递质通过细胞间隙的体液扩散到下一级神经元或效应器细胞，使后者发生兴奋，从而完成信息传递过程。某些药物能与受体结合，从而阻断了神经递质或某些激素的作用，这些药物称为“受体阻断剂”。另有一些药物能激活受体，这些药物称为“受体激活剂”。

受体receptor

是镶嵌在膜或细胞内的一些蛋白质分子。每一种受体由于其分子构型的特点，通常只能与具有某一种特定结构的激素分子结合，因此具有某种受体的细胞即成为某一激素的靶细胞。受体由自己细胞合成，组装在细胞膜的表面。激素分子与其相对应的受体分子的结合通常比较疏松，类似酶和底物的结合，即结合以后还可以分离，以后受体再与其他同类激素结合，继续表现出生物学效应。

受体receptor

细胞膜上或细胞内能与某些化学信号物质(如神经递质、调质、激素等)发生特异结合并诱发特定生物学效应的某些特殊蛋白质分子。位于细胞膜上的称“膜受体”，其膜外侧常带有糖链分子。位于细胞内的可存在于细胞质内与核内，分别称“胞质受体”和“核受体”。体内多数水溶性信号物质通常都首先与膜受体结合，再经跨膜信号转导而引起靶细胞的功能改变；少数脂溶性信号物质则主要通过胞质受体和核受体而起作用。某些药物能与受体结合，阻断神经递质或某些激素的作用，称为“受体阻滞药”。另一些药物能激活受体，称为“受体激活药”。

受体

指细胞上的某些特殊蛋白质。可能是一个酶系。一般认为神经末梢释放的神经递质、某些激素或药物等，必须通过与受体相结合，才能使靶细胞发生反应。某些药物能与受体结合，从而阻断神经递质或某些激素的作用，这些药物称为“受体阻滞药”。另一些药物能激活受体，称为“受体激活药”。