非竞争性抑制noncompetitive inhibition

性质不相似的离子间的颉颃作用。如Ca²⁺、Mg²⁺、k⁺三种阳离子的电荷或水合半径均不相同，它们并非结合在载体的同一部位，而是分别结合在载体的不同部位。非竞争性抑制的特征在于离子与载体的亲和力无关，而离子进入细胞内的最大速率变小，这是由于载体结合的离子数增加，负荷加大，其速率减小所致。离子间的非竞争性抑制的特征亦可用直线方程作图加以判别（见图）。图中v示离子吸收速率；km为米氏常数，表示离子与载体亲和力的关系，k_m值越大，亲合力越小，反之则大。离子M的最大吸收速率的倒数1/V，当加入另一离子M'后，最大吸收速率的倒数1/V¹变大，也就是最大速率V变小，而它们的k_m值不变，说明M与M'离子间存在非竞争性抑制。

非竞争性抑制效应的林氏(Lineweaver-Burk)图式

实验结果表明，NO-3与Cl-阴离子间的颉颃也属非竞争性抑制，其机理可能与各种阳离子吸收之间的非竞争性抑制类似。

非竞争性抑制non competitive inhibition

一些抑制剂和底物同时与酶分子相结合，使酶活力降低的一种可逆抑制。这类抑制剂结构一般与底物不相似.抑制剂和底物与酶的结合部位也可能不同。因此，反应中能形成酶、底物和抑制剂三元复合物。产生抑制的原因是抑制剂与酶的结合，影响了维持酶催化活性所必需的构像或必需的基团。与不加这类抑制剂的酶动力学相比，其米氏常数不变，最大反应速度变小。抑制程度与抑制剂浓度和酶抑制剂复合物的解离常数有关，而与底物浓度无关。增大底物浓度不能减轻其抑制作用。

非竞争性抑制noncompetive inhibition

底物(S)或抑制剂(I)与酶(E)结合完全互不相关，S既可以与E结合，也可以与IE结合，同样I既可以与E结合，也可以与ES结合，但IES不能释放产物。 I在活性中心外影响酶的活性，其动力学表现为k_m不变，V_m降低。