变构效应
亦称“别构效应”。 是生物体代谢调节的重要方式之一。过去是指生物体中某些具有一个以上亚基的蛋白质(酶)，在不同的生理过程中，当其中一个亚基与小分子物质结合后，不仅该亚基的构象发生变化，而且其他亚基的构象也相继(序变形式)或同时(齐变形式)发生变化，从而改变蛋白质(酶)生物活性的现象。 认为这类蛋白质(酶)除具有与底物结合的活力部位外，还有可结合效应物(如激活剂及抑制剂)的变构部位(也叫调节部位)，这两个部位处于不同的亚基上或同一亚基的不同部位上，效应物通过非共价键与变构部位某些基团结合，从而影响蛋白质(酶)的构象，并常伴有四级结构变化，可引起各亚基间结合的疏密，乃至聚合或解聚，使其生物活化发生相应的改变。如某些酶作用的最终产物，可与酶结合引起变构，使其活力下降，从而达到反馈抑制的效果；又如血红蛋白有4个亚基，当第一个亚基与氧结合后，产生变构效应，使其他亚基更易与氧结合；变构效应在调节基因转录方面也是重要的。 但是，近年来发现一些单体酶(只有一个亚基的酶)也具有类似的变构效应。这种酶可称为滞后酶或记忆性酶，它在开始游离形式时，是以两种构象状态存在的，并且这两种构象的互变是一个相对缓慢的过程；当它与配基(底物或效应物)结合时，只有其中一种构象能与配基结合，被诱导成相应的第三种构象，而在释放产物时又必须变成开始结合配基结合时的构象状态，即它在释放产物后仍记得在结合配基时的构象状态。 |