酶的专一性

酶作用的专一性是酶不同于非酶催化剂的又一特征。例如酯类、酰胺、糖苷等都能在质子的催化下水解，但这些化合物的酶水解却由各不相同的专一的酶所催化。
酶的专一性主要有两方面的含义： 一是对于被作用的底物是专一的，另一是对于被催化的反应是专一的。
底物在酶催化下发生反应时，首先必须与酶的活性部位很好地契合，所以只有特定结构的分子才能作为某一个酶的底物，这就是酶的底物专一性。酶对于底物的专一性有着重要的生理意义。它使生物体内千百个酶分别在各自代谢途径的特定位置上发挥功能，保证了新陈代谢有规律地进行。
过去曾认为某些酶具有绝对专一性，只能作用于一个化合物。现在看来，在大多数情况下，除了天然存在的底物以外，人工合成的与天然底物结构类似的分子也能被酶所作用。
不同的酶，其专一性程度可以颇不相同。同样是蛋白水解酶，消化系统的胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等几乎可用于任何一种蛋白质，这是与食物蛋白的多样性相适应的。而凝血酶仅作用于血纤维蛋白原这一种蛋白质，这是凝血机制所要求的。事实上，上述专一性的不同是由于消化系统的这些蛋白水解酶，仅对被水解键的一端在结构上有一定的选择性，而凝血酶则对键的两端的结构都有严格的要求。
一个酶可能以几个类似的化合物作为底物，但只能催化一类特定的化学反应，叫做酶的反应专一性。例如脂肪水解酶可以催化水解脂肪，也可催化有机酸脂的水解。只是对于不同的底物水解的速度不同，短链脂肪水解速度快，长链脂肪水解的速度较慢。又例如，苹果酸脱氢酶和苹果酸脱水酶都以苹果酸为底物，但前者只催化苹果酸氧化为草酰乙酸，而后者只催化从苹果酸分子上除去一个水分子生成反丁烯二酸。迄今为止，所有已知的酶对它所催化的化学反应的类型都是专一的。
在底物专一性方面，几乎所有的酶对于立体异构物都具有高度的专一性。当底物含有不对称碳原子时，酶仅能作用于旋光异构体的一种，而对其对映体则全无作用。同样，对于顺反异构体，酶也仅能作用于其中之一。酶作用的立体专一性这一事实说明，底物和酶分子之间的结合及其相互作用至少必需包括三个作用点。