米氏方程MichaelisMenten equation

酶促反应中反应速度与底物浓度间相互关系的动力学函数表达式。即v=，其中v为反应速度；v_max为反应最大速度；〔s〕为底物浓度；K_m为米氏常数。是酶促反应动力学中的基本公式。在酶浓度和其它条件不变的情况下，当底物浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度呈正比，表现为一级反应；当底物浓度很大时，反应速度不再随底物浓度增加而增加，表现为零级反应；当底物处于中间浓度时，表现为混合级反应。米凯利斯(L. Michaelis)和门顿(M.L.Menten)从酶与底物先形成酶底物中间复合物的假说出发，首先推导得此方程，故称之米氏方程。后来，布利格斯(G.E.Briggs)和哈丹尼(J.B.S.Haldane)根据酶底物中间复合物浓度在反应的一段时间内不变（稳态或恒态）的前提下，对此方程作了一些补充和发展。

米氏方程

表明底物浓度与酶促反应速度间定量关系的公式。从下列假定出发，即1.酶，底物与酶-底物复合物间迅速达成平衡；2.反应速度为起始速度，与酶-底物复合物的浓度成正比，以致从产物逆转成酶-底物复合物的反应可略去不计。可用公式明确表示v=V[S]/(K_m+[S])，式中v为反应的起始速度，V为最大速度，[S]为底物浓度，K_m为底物常数，也称米氏常数。

米氏方程

早在19世纪，虽然人们尚未了解酶的化学本质，但通过酶的动力学的研究，观察pH、温度、底物浓度、抑制剂和激活剂对于酶促反应速度的影响，获得了不少关于酶催化反应机制的知识。

酶催化反应速度与底物浓度的关系
(A)为反应速度V对底物浓度S作图；(B)为V对ps(-logs)作图。

与非催化的反应相比，酶催化反应速度与底物浓度的关系不呈线性而是双曲线形关系，即随着底物浓度的提高，酶促反应速度会达到一个最大值（图）。1913年德国生化学家Michaelis和Menten提出了著名的米氏方程

来描述这一现象。方程中V为反应速度，S为底物浓度，Vm为最大反应速度，Km为米氏常数。这一方程的基本假设是酶促反应速度是与酶和底物形成的络合物成正比的，当酶分子上所有的活性部位都被底物占据后，反应速度达到最大值Vm，若Vm以每分钟每分子酶所形成的产物分子数表示，即为酶的转换率或转换数。而米氏常数Km等于反应速度达到Vm一半时的底物浓度，它是酶的一个特征性常数。