含异常血红素的血红蛋白检查

含异常血红素的血红蛋白，可分两类： 一类是亚铁型，如碳氧血红蛋白(COHb)、硫化血红蛋白(SHb)；另一类是高铁型，如高铁血红蛋白 (MHb)、氰化高铁血红蛋白(CNMHb)等，各有先天性和获得性两种。其色泽变化可以肉眼或用光谱分析特有的吸收峰加以鉴别。
COHb检查： COHb是由血红蛋白和一氧化碳结合而成，见于一氧化碳中毒。简便的鉴别方法有稀释法、加热法、氨液试验法和分光镜法等。对含量低者不易判断。定量法是将洗涤过的被检红细胞制成溶血液，其中含有氧合血红蛋白(HbO₂)和COHb。在pH 5.8条件下加热，HbO₂被沉淀，COHb只减少20%左右。此时将滤液中剩余COHb的光密度与经过CO饱和的溶血液的光密度相比较，即可测出COHb的含量。正常人不吸烟者含量<1.5%，吸烟者<6.5%，轻度COHb中毒时为10～30%，严重中毒时含量可>50%。
MHb检查： 含高铁的血红蛋白溶血液在630nm波长处有一吸收峰。当加入氰化物后，MHb转变为CNMHb，此时吸收峰消失，溶液由棕褐色变为鲜红色，从而可证实为MHb。从加入氰化物前后所测得的630nm波长吸收峰之差，可推算MHb含量。正常人血液中有微量MHb，一般不超过血红蛋白总量的3%。先天性高铁血红蛋白和获得性（中毒性）高铁血红蛋白血症患者血液中含量较多。前者常由缺乏MHb还原酶或因珠蛋白结构异常Hb易被氧化为MHb。后者多数由于药物中毒，如含亚硝酸化合物、芳香族氨基化合物、苯胺衍生物等引起。MHb含量>10%时，临床上即出现紫绀、乏力、呕吐及心动过速等。
SHb检查： SHb吸收峰在607～618nm处，与MHb的吸收峰接近。但它不被氰化物或硫化铵还原，故患者溶血液中加入氰化物或硫化铵后，含SHb时仍为棕褐色。比较618与540nm处的光密度，可测出SHb含量。正常人血液中不存在SHb。SHb见于硫化氢中毒及先天性硫化血红蛋白血症。当血液中SHb>0.5g/dl时，即可出现紫绀等症状。
高铁血红素白蛋白(MHA)检查： 血浆游离血红蛋白部分与结合珠蛋白结合，部分释放血红素和血浆白蛋白结合形成MHA。血浆中有MHA存在，表示有溶血现象，在溶血性贫血、血红蛋白尿时，血浆中MHA大量出现。MHA在620nm处有一特殊的吸收峰，当加入氰化物后吸收峰不消失，但加入连二亚硫酸钠时则吸收峰消失，从而证明MHA存在。由于MHb可干扰MHA故应先测定MHb含量，再求得MHA含量。