酶的化学本质

早在几千年前，人们在酿酒等生产实践中就广泛应用了微生物提供的酶，但人类对于酶的化学本质的认识还是近百年来的事。在对发酵的研究中，开始认为只有活的酵母细胞才能发生这一作用，后来发现酵母的无细胞抽提液也能引起发酵，这就为分离和纯化酶并对此进行研究开辟了道路。1926年脲酶首次被提纯，获得结晶，并证明其化学本质是蛋白质。接着，胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等也被证明是蛋白质。此后，数以百计的酶都被鉴定是蛋白质，从而确认了酶的化学本质是蛋白质。
有相当数量的酶是以复合蛋白质的形式存在的，除了蛋白质外，还含有其他的辅因子。例如金属离子、某些维生素及其衍生物等小分子物质。这些辅因子是酶表现活性所必需的。其中与蛋白质部分结合较紧的叫辅基，结合较松的叫辅酶。前者如过氧化氢酶中的铁卟啉，后者如一些脱氢酶中的烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)。通常把含有辅因子的复合蛋白酶叫全酶，除去辅因子的酶的蛋白部分叫脱辅基酶蛋白，或简称酶蛋白。
由于酶是蛋白质，因此高温、强酸、强碱会破坏酶蛋白的空间结构而使之失去活性，这就是变性。酶的作用有液和生理温度下能最好地发挥其功能。有一些酶则是在酸性或碱性条件下发挥功能。胃蛋白酶即是在胃液的酸性介质中活力最高。
酶的特殊的生物功能取决于它的特定的结构。自60年代以来，测定了一系列酶的化学结构，其中有的酶还进行了X线晶体衍射，获得其立体结构。酶分子中结合底物以及与催化直接有关的区域叫活性部位，它是分子中不同肽段或经过肽链折叠而构成的具有一定大小和一定形状的特定空间结构，使能与底物发生高亲和的特异结合并发生催化作用，但这个区域的肽段在氨基酸排列顺序上并不一定是连续的。
酶的立体结构的研究结果证明，不同种属生物执行同一生物功能的酶，不仅其化学结构上有一定的相似性，而且它们立体结构的相似性比化学结构更重要，例如鲣鱼(bonito)线粒体和细菌的细胞色素C，其化学结构中氨基酸序列相差60多个，即差别达到60%，但从X光衍射的结果看，二者的立体结构非常近似。此外，以同一类化合物为辅因子的不同种类的酶，例如某些脱氢酶与激酶都以核苷酸化合物为辅因子，它们在立体结构上也有很多相似之处，这些相似之处可能是由这两类酶都要和核苷酸结合所决定的。