酶作用的特异性

酶与无机催化剂的主要区别之一是酶具有较高度或较严格的特异性，也称为专一性，即对它所作用的物质和该作用物经催化进行的反应性质是有选择性的。
但各种酶的特异性的严格程度不同。最严格的称为绝对特异性，例如脲酶仅能催化脲水解为CO2及NH3的作用，而胃蛋白酶，胰蛋白酶则能够催化含有一定结构的肽键的任何蛋白质，糖苷酶能水解具有一定糖基的任何同类糖苷。这类酶对作用物结构的选择较不严格，通常称为相对或族类特异性。酶对作用物的立体结构的选择是很严格的。例如催化d-氨基酸氧化的d氨基酸氧化酶对1-氨基酸无作用。
对酶的特异性的解释，以前认为酶和它所选取的作用物在分子结构上要像锁和钥匙那样互相契合。近来认为当作用物分子迫近酶时可以诱导后者发生构象的改变。酶与这样的分子互相契合可以互相结合而发挥催化作用，此学说称为诱导契合学说。