血清蛋白电泳分析

血清蛋白是多种蛋白混合体，每种蛋白都是两性电解质的胶体溶液。各种蛋白由于所含氨基酸种类和数量不同，其等电点也各不相同，人血清蛋白等电点都1、α₂、β(或β₁、β₂)和γ等区带。若标本为血浆，可在β与γ间出现波峰高耸的区带，即纤维蛋白原区带。
血清蛋白电泳的基本方法是将血清滴加在经pH8.6缓冲液湿润的置电场支持物的阴极端，经一定时间电泳，使血清中各种蛋白质充分形成区带，然后经过干燥、固定和染色等步骤，再按显色区带分别剪下，浸入一定量脱色液中脱色。脱色液的深浅与各蛋白质区带的浓度成正比，进行比色，求得各蛋白质区带在血清蛋白中所占百分数。也可将染色后的乙酸纤维素膜透明，用光密度计扫描成图，并直接经电子计算处理求得各区带百分数和白蛋白与球蛋白比值。同时可结合血清总蛋白测定，再用各蛋白质所占的百分数，计算出各种蛋白质的量。正常值见下表：

乙酸纤维素膜血清蛋白电泳正常范围

区 带	%	量g/dl
白蛋白 球蛋白	53～65	3.7～5.7
α1 α2 β γ	2.2～3.2 6.4～10.0 7.3～13.5 14.1～20.2	0.2～0.3 0.4～0.8 0.5～1.0 1.1～1.6

在许多疾病中，血清蛋白除总量有增高或减低外，其组成血清蛋白的各组分的量和在总蛋白中所占比例也有所改变。一般都是原有蛋白组分的增减，少数情况下也可出现新的成分，如甲种胎儿蛋白和本周蛋白等。在判定蛋白组分增高或降低时，必须结合总蛋白定量，方较确切。
白蛋白由肝脏合成，抗原性一致，有较强的均质性，占血清蛋白的60%左右，在电泳图形中波峰高，基底窄。其临床价值与血清蛋白测定中所述白蛋白变化一致。临床常见的是由各种原因引起的白蛋白降低，此时白蛋白区带波峰降低，百分率下降。先天性双白蛋白血症可见白蛋白区带显双峰。分离力强的支持物，可在白蛋白区带前出现前白蛋白区带，一般属正常区带，它与甲状腺素及维生素A形成复合物，在血中运行。
球蛋白是许多蛋白混合体，如血清中的各种酶、凝血因子、各种抗体和载体蛋白等。由于它们的来源不同、分子量和氨基酸组成和功能也不同，仅因支持物分离能力的原因而将其分为不同区带，每一区带的蛋白质均质性也不一致。但实际上有些球蛋白区带也包括多种蛋白质，所以它们在电泳图形中基底较宽。由于球蛋白区带组成成分复杂，仅从每个波峰分析其临床意义缺乏特异性。α₁球蛋白在正常血清中所占比例较低，主要成分是α₁抗胰蛋白酶、高密度脂蛋白和酸性糖蛋白等，其中有些属于急性期反应性蛋白，当急性感染、组织损伤和坏死时，α₁球蛋白往往升高。α₂球蛋白包括X₂巨球蛋白、铜蓝蛋白，其波峰上升见于肾病综合征和一些恶性肿瘤等。β球蛋白是β脂蛋白和转铁蛋白的载体蛋白，增高主要见于高脂血症、缺铁性贫血、原发性肝硬变和阻塞性黄疸等。γ球蛋白主要是各种免疫球蛋白的成分，升高见于各种传染性和感染性疾病、肝硬变、慢性活动性肝炎和系统性红斑狼疮等。甲种胎儿蛋白含量较高时，波峰出现于白蛋白与α₁球蛋白间，本周蛋白出现在β与γ球蛋白间，C反应蛋白在β球蛋白后。进行性重症肝硬变患者，β与γ球蛋白分界常不清晰，形成β～γ桥样现象，是多克隆球蛋白升高所形成。在β与γ球蛋白区域内若出现一单纯锐利高耸的波峰 (高宽比率为4∶1)称M蛋白或副蛋白、单克隆球蛋白，它是由无活性的单一免疫球蛋白所组成。是分泌型多发性骨髓瘤电泳图形的特点。用免疫电泳鉴定，最常见的是IgG型，其次为IgA型和轻链型，较少见的是IgM、IgD与IgE型。单克隆球蛋白，除见于多发性骨髓瘤外，还可见于淋巴瘤、巨球蛋白血症和良性单克隆球蛋白血症等。多发性骨髓瘤血清电泳γ球蛋白在支持物上可呈菜花样形态。
有些疾病血清蛋白电泳图形，常带有一定特征，对诊断有较大帮助。见下图：

血清蛋白电泳示意图

1.正常型 2.肝硬变 3.
慢性感染 4.低球蛋白血
症 5.多发性骨髓瘤 6.
系统性红斑狼疮 7.肾病
综合征

血清蛋白免疫电泳就是将血清蛋白电泳与免疫扩散相结合的一种分离蛋白与鉴定抗原性的方法，主要用于检查血清组分的抗原性、发现血清异常蛋白和鉴定抗原和抗体纯化程度。常用的方法是用琼脂凝胶板为支持物，先进行血清蛋白电泳，然后在电泳板旁侧挖一条长槽加抗全血清或某种特异性抗体，置盒内进行双向琼脂免疫扩散，使血清各种蛋白或某异常的蛋白如Ben-ce-Jones蛋白等与抗体相互扩散，当两者在比例适当时形成乳白色沉淀线，直接或用亲蛋白染料染色后，观察抗原抗体复合物形成的染色带进行分析。