蛋白质主链构象的结构单元

蛋白质主链的化学结构主要有

者正好可以形成氢键。依靠羰基与亚胺基间形成氢键，可以形成下列几种结构单元：α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。
α螺旋 它的结构要素有下列几点：
1. 肽链如螺旋样盘卷前进，螺旋每转一圈，上升3.6个残基，相当于5.44。
2. 每个残基沿轴向上升1.5。
3. 每个残基的N—H与前面隔三个残基的C=O形成氢键，这种氢键就是α螺旋稳定存在的原因(图1)。

图1 α螺旋的结构图
左边是左手α螺旋，右边是右手α螺旋。虚线表示氢链。注意R的方向，两者的R并不镜面对称。

有两种螺旋，一种是左手螺旋，一种是右手螺旋。从主链看两者是镜面对称的。但侧链的方向不同，相互不完全是镜面对称。在蛋白质中以前报道只发现右手α螺旋。1978年，Roche和Veerdouw在嗜热菌蛋白酶的晶体结构中发现第226～229位残基成左手α螺旋。这是迄今所报道的唯一的左手α螺旋。
早期研究羊毛等角蛋白的X射线衍射图时，英国学者设计了许多模型来解释衍射点，所有这些模型中跳不出整数的概念，即螺旋每上升一圈所包含的残基数是整数。用这种模型产生的衍射点都与角蛋白的衍射花样有距离。此时，美国科学家L. Pauling在精确的键长键角数据的基础上，冲破了整数的概念，作成了每3.6个残基上升一圈的螺旋模型，准确地解释了衍射点。但按照Pauling的模型，每个残基沿轴向上升1.5A，应该有相应的衍射点，而这一衍射点在以前是没有被人所注意的。Perutz在箭猪毫毛的X射线衍射图中找到了这一衍射点，Pauling的α螺旋经受住了考验。在球状蛋白质中存在α螺旋开始是由杨人济和Doty用旋光法加以证明的。后来，在蛋白质晶体结构中“看”到了它。
除图1表示的典型α螺旋之外，还存在着许多非典型的螺旋结构。为了表达这类螺旋结构，规定了一种表示的方法： “ns”。其中n是螺旋每上升一圈的残基数，s是形成一对氢键的O与N两原子间参与共价结构的原子数。如典型的α螺旋中，O与N之间(包括O与N)共有13个原子，如下：

因此典型的α螺旋可描述成3.6₁₃螺旋。
不典型的螺旋如3₁₀在蛋白质中也常有发现。此外，在蛋白质晶体结构中发现有另外一种3.6₁₃螺旋，它与典型的α螺旋有所不同。典型的α氢键N、H、O三原子处在一直线上，或者与直线偏离不远。 但在非典型的3.6₁中，上述三原子距直线甚远，这样的螺旋从能量看与典型的α相差不大，但要继续形成第二圈螺旋就不可能了。因此在有很多圈螺旋的α结构中，末端一圈螺旋经常形成上述非典型的3.613，如肌红蛋白、胰岛素以及溶菌酶中都有这种例子。这种非典型的α螺旋称为α₁₁，相应地称典型的α螺旋为a₁，各种螺旋的重要参数见表。

不同螺旋的参数

胶原螺旋 胶原的功能主要是保护，它的结构与一般的蛋白质不同。它们的一级结构是隔三个残基近似地重复一次，可以表示成(Gly,Aaa,Bbb)n，第二个残基Aaa中最常出现的是丙氨酸或脯氨酸。从立体看，三条胶原肽链绞合成一个分子。形成这种螺旋时，三条肽链的残基间有一个配对关系。每一条肽链以左手螺旋盘曲，每三个残基盘一图。这个残基的侧链只有一个氢原子，因此体积很小，可靠近三重轴。因此三股螺旋能绞得比较紧。
β折叠 是一种肽链相当伸展的结构。它依靠两条肽链，或一条肽链内的两段肽链之间的C=O与N—H形成氢键而成。两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。前者两条链从“N′端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。从能量看，以反平行为更稳定。
在蛋白质中发现有三段以上的肽链相互并排形成β折叠的。也有只有单独一段肽链伸展为β折叠的，此时称β结构。在蛋白质中出现的β折叠有各种方式的组合，形式十分多样，正反平行也能相互交替。
β转角 蛋白质分子中肽链常会出现180°的回折，在这种肽链的回折角上，就是β转角的结构。如何定义β转角，各家还有些分岐，名词也不统一，如U形转折、链回转、发夹结构等都有人使用，现在逐渐统一为β转角。从结构要素看，有一共同点，就是第一个残基的C=O与第四个残基的N—H形成氢键。
β转角的种类比较复杂，粗分可以有图2所列两种，各称为βⅠ与βⅡ，主要差别是图中Ri+1与Ri+2两个残基间的肽键的空间位置不同。但经分析蛋白质中各种β转角后，许多作者指出可以有十几种β转角。有意思的是其中有一些类别并不需要在1→4残基间形成氢键。可能在蛋白质分子中，有远距离的力在维系整个分子的构象，这些β转角因这种力而得到稳定。

图2 两种最规则的β转角

无规卷曲 没有确定的规律性的那部分肽链的构象称为无规卷曲。