翻译水平的调控

真核细胞中多肽链的延长与终止速度几乎相同，因此翻译调控机制主要是多肽合成的起始阶段。网织红细胞合成α和β珠蛋白时必须有血红素存在。缺少血红素时，蛋白质合成的抑制作用是来自一种翻译抑制物，它的分子量为95,000，是一种不依赖于cAMP的蛋白激酶。由于蛋白激酶的活性使翻译起始因子elF2的分子量为88,000的小亚基磷酸化，从而不能组成elF2-Met-tRNAMe^t-GTP的复合物以及影响随后有mRNA与核糖体形成40S起始复合物。在有双链RNA存在时，干扰素则可诱导合成另一种蛋白激酶(分子量为68,000)而抑制蛋白质的合成。
elF2在分子处于还原状态时表现有活性。当分子中巯基被氧化时，elF2释放GDP或结合GTP的能力丧失85%。因此elF2的磷酸化失活可能由于它被阻滞在氧化状态中。
密码子简并性可能在专一性mRNA的翻译中肽链延长阶段起调控作用，当mRNA稀有密码子出现时，其相应氨基酰tRNA浓度过低，从而成为翻译中的限速因素。因此，在需要大量合成的珠蛋白mRNA中，谷氨酸的密码子都采用CAG而非CAA，前者与核糖体结合的效率比后者高得多。不同组织以及同一组织的分化不同阶段中各种氨酰基tRNA含量的比例不同，有可能对翻译效率加以调节。
此外，每种mRNA有其特征性的翻译效率，反映在mRNA分子与核糖体小单位结合的能力上。mRNA的二级结构中，若有蛋白质或RNA分子(如反意义链RNA)等结合于翻译起始密码子AUG所处的位置上，都直接影响起始复合物的形成。
另一个蛋白质合成转换的典型见于培养在较高的环境温度中（热休克）的果蝇和哺乳动物细胞。尽管mRNA仍然存在，总蛋白质合成受抑制，仅“热休克蛋白”被诱导合成。此外，病毒感染的宿主细胞中mRNA翻译也受到类似的翻译抑制。