氨基酸ān jī suān

一种组成蛋白质的基本单位。[英] amino acid。1939年Teh-Ching Leo,Cousland's English-Chinese Medical Lexicon:“acidum,amido-acetic，甘氨基酸，氨基乙酸。”1947年蔡翘《人类生理学》上册：“脂酸又可与氨基化合而成氨基酸。”◇预化蛋白质、铔基酸、氨酸。

氨基酸amino acids

羧酸烃链上的氢原子被氨基取代所生成的衍生物。氨基酸是蛋白质的基本结构单位。天然蛋白质的构成氨基酸通常有20种。除脯氨酸外，这些氨基酸均为α-氨基酸。其结构式为：

结构 按照α-氨基酸中侧链R基的极性性质，组成蛋白质的20种常见氨基酸可分4组： ❶R基为非极性的氨基酸。共有8种，5种带有脂肪族侧链，即丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和脯氨酸，2种为芳香族氨基酸，即苯丙氨酸和色氨酸，一种为含硫氨基酸，即甲硫氨酸；本组氨基酸在水中的溶解度比极性R基氨基酸小；脯氨酸与一般α-氨基酸不同，它是α-氨基酸上的侧链取代了氨基酸上的一个氢原子所形成的，实际上是亚氨基酸。
❷R基有极性但不具有电荷的氨基酸。共有7种，即R基有羟基的丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸，R基有巯基的半胱氨酸，R基有酰胺基的谷氨酰胺和天冬酰胺，另一种氨基酸为甘氨酸； 甘氨酸分子无R基，但具有一定的极性，故归于本组； 本组氨基酸侧链中含有不解离的极性基，能与水形成氢键，较易溶于水。
❸R基带正电荷的氨基酸。共有3种，即赖氨酸、精氨酸和组氨酸； 在pH7.0时携带正电荷，也称碱性氨基酸。
❹R基为带负电荷的氨基酸。共有2种，即谷氨酸和天冬氨酸； 在pH7.0时分子带负电荷，也称酸性氨基酸。20种氨基酸的结构式，缩写符号和有关常数见表。除上述20种常见的氨基酸外，尚有二碘酪氨酸、甲状腺素、羟脯氨酸、羟赖氨酸等见于某些蛋白质中。除了参与蛋白质组成的氨基酸外，还在各种组织和细胞中找到200多种其他氨基酸，这些氨基酸大多是组成蛋白质的那些α-氨基酸的衍生物。但是，有一些是β-、γ-或δ-氨基酸，并且有些是D型的氨基酸，如β-丙氨酸、γ-氨基丁酸以及在抗生素短杆菌肽-S中的苯丙氨酸、革兰阳性细菌细胞壁中的D-丙氨酸和D-谷氨酸。有些非蛋白氨基酸在代谢上作为重要的前体或中间产物，其中β-丙氨酸是维生素泛酸的前体，瓜氨酸及鸟氨酸是合成精氨酸的前体，γ-氨基丁酸是神经传导的化学物质。植物含有非常多的非蛋白氨基酸，属于植物次生物质，如茶氨酸、南氨酸、刀豆氨酸、黎豆氨酸和β-氰丙氨酸等。
性质 除甘氨酸外，所有α-氨基酸中的α-碳原子是一个不对称碳原子，因此具有旋光性。氨基酸的旋光符号和大小取决于它的R基性质，并且与测定时溶液pH有关。参与蛋白质组成的20种氨基酸中，酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸具有光吸收能力，这是利用紫外分光光度法(在波长280nm处)测定蛋白质浓度的基础。氨

蛋白质中常见氨基酸的结构、pKa值和pI值

（续表）

基酸在水溶液中通常解离成两性离子，而不是呈不解离的分子状态。所有的氨基酸至少有两个解离常数，一是羧基的Ka₁，一是氨基的Ka₂。有些氨基酸的侧链可电离，就有第三个解离常数Ka3。例如，天冬氨酸和谷氨酸有第二个羧基而赖氨酸有第二个碱基。溶液的pH与解离常数的关系如下：

作为两性电解质的氨基酸，可解离基团的存在状态是与溶液pH有关的。氨基酸净电荷为零时，其溶液的pH即为该氨基酸的等电点，即pI。单氨基、单羧基氨基酸的pI由下列关系式确定：

反应 氨基酸的氨基可与强氧化剂亚硝酸起反应，放出氮气，这是定量测定氨基酸中α-氨基的重要反应。氨基酸的氨基与酰化试剂 （酰酐） 在碱性溶液中作用时，氨基可被酰化。氨基可与水合茚三酮作用而生成紫色化合物，两个亚氨基酸-脯氨酸与水合茚三酮反应形成黄色化合物。水合茚三酮反应广泛地用于氨基酸的定量测定。氨基酸的α-氨基与2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯氨基酸，用此反应可鉴定多肽链的氨基。另外，利用α-氨基与异硫氰酸苯酯的化学反应可进行多肽和蛋白质中氨基酸顺序分析。氨基酸的羧基能与醇类化合物发生酯化反应，也可经化学的或生物学的脱羧反应，形成相应的胺类化合物。个别氨基酸的颜色反应可用于这些氨基酸的定性和定量分析。常用的有米伦氏反应——当酚化合物与Hg(NO3)2共热使呈红色，含有酪氨酸的蛋白质都有此反应； 坂口反应——在碱性溶液中，胍基与含有α-萘基和次氯酸钠的试剂反应呈红色，精氨酸及含有精氨酸的蛋白质均有此反应； 亚硝基亚铁氰酸盐试验——半胱氨酸及含有自由巯基的蛋白质，在稀氨溶液中能与亚硝基亚铁氰酸钠〔Na₂(NO)Fe-(CH)₅·2H₂O〕反应呈红色； 乙醛酸反应——吲哚衍生物与一些芳香乙醛反应产生有色物质，该反应可用于定量测定蛋白质中的色氨酸； Pauly反应——在碱性溶液中，组氨酸和酪氨酸与重氮化的磺氨酸偶联呈红色； 醋酸铅反应——二硫键或巯基与醋酸铅可反应生成黑色的硫化铅沉淀，此反应可检测蛋白质中的半胱氨酸和胱氨酸。

氨基酸amino acid

羧酸烃链上的氢原子被氨基取代所生成的衍生物。是蛋白质的基本结构单位。大多由蛋白质水解制得，少数来自化学合成或微生物发酵。天然蛋白质中存在的20种氨基酸中，除甘氨酸外都是L-型氨基酸；除脯氨酸外，均为α-氨基酸。结构通式为，其中R为不同的取代基。按取代基的种类或极性不同，可分为脂肪族、芳香族和杂环氨基酸或极性和非极性氨基酸。熔点高，溶于水成两性离子。不吸收可见光，但酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸能吸收紫外光。除脯氨酸与茚三酮反应生成黄色物质外，均生成蓝紫色物质。是生物体内合成许多其他重要物质(如激素、嘌呤、嘧啶、卟啉、一些维生素和次生代谢物等)的前体。还有一些氨基酸，如β-丙氨酸、刀豆氨酸等，虽不是蛋白质的组成成分，但在生命活动中有重要作用。人体或动物所需的氨基酸中，有些必须从食物中提供，称为必需氨基酸；有些可从其他氨基酸或其他有机物转化而来，称为非必需氨基酸。

氨基酸

含有氨基的羧酸。构成蛋白质的基本单位。组成天然蛋白质分子的氨基酸有20种。按照α-氨基酸中侧链R基的极性性质分为4组：R基为非极性的氨基酸，共有8种；R基有极性但不具有电荷的氨基酸，共7种；R基带正电荷的氨基酸，共3种；R基为带负电荷的氨基酸，共2种。人体必须从食物中摄取的氨基酸共8种：蛋氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。

氨基酸anjisuan

含有氨基的羧酸都是氨基酸，但在生物体中存在的氨基酸种类不多。组成天然蛋白质基本结构的氨基酸共有20种。这些氨基酸都是α-碳氨基酸，即氨基和羧基都连在同一个α-碳原子上。α-碳原子还连接1个氢原子和1个侧链基团。侧链基团通常用R表示。20种氨基酸的R基都不相同。氨基酸在生理pH(约为7)时为离子式，其通式是：从式中可看出，除R=H（甘氨酸）外，氨基酸的α-碳原子是手征性（不对称）碳原子，是分子的不对称中心，它连接着4个不同的原子或基团。因此，除甘氨酸外，所有α-氨基酸均为旋光活性物质。一般用构型表示手征性碳原子周围4个原子或原子团在空间排布的立体关系，而将手征性化合物分成D-型和L-型两种异构体。规定以甘油醛为参考化合物，将甘油醛的醛基写在分子的顶端，则手征性碳原子周围的原子或原子团有两种排布方式：羟基在碳原子右边的叫D-甘油醛，在左边的叫L-甘油醛。参照甘油醛的构型，将α-氨基酸的羧基写在分子的顶端，则氨基在手征性碳原子右边的是D-氨基酸，在左边的是L-氨基酸。氨基酸的构型与其旋光性质没有一定的关系，有的L-氨基酸使偏振光平面向左旋转，为左旋体；另外一些L-氨基酸能使偏振光平面向右旋转，为右旋体。天然蛋白质中的氨基酸单位都是L-氨基酸，生物中虽也存在某些D-氨基酸，但它们不是蛋白质的成分。构成蛋白质的20种基本氨基酸有不同的R基，因此可以根据R基的性质，特别是其极性分类。氨基酸的R基的极性变化很大，这里所谓的极性实际指的是在生理pH时与水（典型的极性分子）作用的趋势。R基可从非极性或疏水R基变化到高极性亲水R基。据此，可将氨基酸分为4大类。每种氨基酸有一国际通用的3字母或1字母符号，现将这20种氨基酸的名称、结构式(另表示R基)及缩写符号列成一表（见下页）。α-氨基酸为无色晶体，熔点较高。一般能溶于水、稀酸或稀碱，但不溶于有机溶剂。氨基酸的α-氨基、α-羧基和其侧链的功能基都有特征性化学反应，如氨基可以乙酰化，羧基可以酯化等。有一个在检出、测量和鉴定氨基酸中得到广泛应用的方法，是利用它们与茚三酮的反应，所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热时，产生紫色化合物，而α-氨基被取代的脯氨酸则产生黄色。在合适的条件下，颜色的深度反映氨基酸的浓度，可以定量测定。氨基酸的主要功能是合成蛋白质，因此生物体中的氨基酸不但数量要足，品种要齐全，而且比例要适当。人和动物体内的氨基酸，可来自食物蛋白质在消化道内消化（酶水解）后被吸收的氨基酸，也可来自组织蛋白质的分解。植物与微生物的营养类型与动物不同，但其细胞内的蛋白质在代谢时仍然需要先行水解。某些氨基酸在人和动物体内可以相互转化或由其他物质转变而来，但人和动物不能合成全部氨基酸。不能生物合成的那些氨基酸叫做必需氨基酸。人有8种必需氨基酸，它们是：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸及缬氨酸。这类氨基酸必须由食物，主要是蛋白质供给。动物蛋白质的营养价值一般比植物蛋白质高些，这是因为前者所含的必需氨基酸的组成和比例，都比较合乎人体的需要。食品种类多样化，可以互相补充，提高蛋白质的营养价值。如谷类蛋白质含赖氨酸较少，而色氨酸含量相对多些，豆类蛋白质含赖氨酸较多，而色氨酸较少，把这两种蛋白质混合食用，恰好补充了彼此的不足。
除组成天然蛋白质基本结构的20种氨基酸外，还发现几种特殊的其他氨基酸是某些特种蛋白质的成分。每种特殊氨基酸都是20种基本氨基酸中某种氨基酸的衍生物，都是在其母体氨基酸参入多肽链后经酶促修饰生产的。例如4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨、γ-羰基谷氨酸，锁链素和异锁链素等(左方列出其中2种的结构式，可见它们分别是某种氨基酸的衍生物)。

现将几种特殊氨基酸及其存在列表说明如下：

氨 基 酸 的 分 类

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氨基酸anjisuan

羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的化合物，已知的氨基酸有数百种，但在生物体内，作为蛋白质合成原料的氨基酸主要有20种（见表），它们均为α-氨基酸 (氨基连在羧基的α-碳

其中R-基叫做氨基酸的侧链。氨基酸的名称多用俗名，在多肽与蛋白质中，为了表示方便，常用英文字母代表，或用3个字母，或用1个字母。
20种α-氨基酸除甘氨酸外，都具有旋光性，它们的α-碳原子是手性碳原子，构型均为L-型。在20种氨基酸中，有8种人体不能制造，必须由食物中获得，称为必需氨基酸，其中赖氨酸在植物性食物中含量较少，常添加赖氨酸制造强化食品以满足病人和儿童的需要 （见下表）。
氨基酸分子中有氨基，也叫羧基，具有胺类与羧酸类的通性。氨基酸是两性化合物，遇强碱生成羧酸盐，遇强酸生成铵盐。当加酸或加碱至氨基与羧基的离子化程度相等时，溶液的pH值叫做氨基酸的等电点。在等电点，氨基酸以两性离子存在，例如甘氨酸的两性离子为H₃N—CH₂—COO^-。呈两性离子时，氨基酸的溶解度最小。氯基酸在晶体中也以两性离子存在，因此，氨基酸晶体具有较高的熔点。
α-氨基酸是蛋白质和多肽水解反应的最终产物。α-氨基酸与水合茚三酮在碱性溶液中加热，可形成紫蓝色物质，但脯氨酸无此反应：

氨基酸与亚硝酸作用放出氮气，可用于测定氨基的含量：

α-氨基酸除作为营养品和药物外，还是重要的化工原料。谷氨酸-钠盐俗称味精，是常用的调味剂。

氨基酸amino acid

系由碳、氢、氧、氮等元素构成的一种有机化合物。是组成蛋白质的基本单位。氨基酸的种类很多，有中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸等。中性氨基酸有甘氨酸、丙氨酸、半胱氨酸、丝氨酸、苏氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、脯氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰氨等；酸性氨基酸有天门冬氨酸、谷氨酸等；碱性氨基酸有赖氨酸、精氨酸、组氨酸等。氨基酸对人体蛋白质的合成及新陈代谢十分重要。有些氨基酸是人体内不能合成的，叫必需氨基酸，完全靠从食物摄入；有些体内可以合成，叫非必需氨基酸。故人食品中应有足量的蛋白质食品。

氨基酸Anjisuan

分子中含有氨基(-NH₂)和羧基()两种基团的化合物。作为蛋白质合成原料的氨基酸有20种，例如：

这20种氨基酸均为无色晶体，熔点较高，易溶于水。氨基酸具有两性，可以与强碱形成盐：

也可以与强酸形成盐：

在一定酸碱性下，氨基酸形成内盐（两性离子）如甘氨酸的两性离子为：

蛋白质的最终水解产物是氨基酸，其中8种（如赖氨酸）是人体不能制造的，必须由食物中摄取。谷氨酸—钠盐俗称味精，是常用的鲜味剂。

氨基酸

一些含有氨基的有机酸。组成蛋白质的基本结构单位。蛋白质水解后可得到20种氨基酸，它们的通式为除脯氨酸外，在其α-碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基。各种氨基酸之间在结构上的差异都表现在R基因上。它具有D和L两种构型，天然蛋白质中的都属L型，除甘氨酸外都有旋光性。依其酸碱性分为中性、碱性和酸性氨基酸；以极性区分可分为极性和非极性氨基酸。

氨基酸amino acid

指含有氨基的有机酸。组成蛋白质的氨基酸均属α氨基酸，即氨基和羟基均连接在α-碳原子上。

氨基酸

氨基酸是一般具有一个或两个氨基的有机酸。在生物体内以游离或结合状态出现。游离氨基酸分布于一切动物细胞及体液内，而结合氨基酸主要是蛋白质及肽类的基本组成成分。
氨基酸的结构及分类 根据氨基酸的氨基在碳链上距离末端羧基的位置，分别称作α、β、γ等氨基酸。天然的一氨基氨基酸除了少数例外(例如肌肽内的β丙氨酸、脑组织内的γ氨丁酸)，一般皆属于α氨基酸，共同的分子式为： R-CHNH₂-COOH (R代表侧链)。
哺乳动物体内所有α氨基酸除甘氨酸之外，均具有不对称的α碳原子，且均为L构型，故总称作L,a氨基酸。D,α氨基酸至今仅发现于低等动物体内(例如蚯蚓内检得D丝氨酸)、微生物膜内的D谷氨酸以及抗生素内(例如短杆菌肽含有D苯丙氨酸)。L,α氨基酸及D,α氨基酸分别具有下列共同结构式：天然氨基酸中一般只有20种是构成蛋白质的，其结构上的共同点为，在α碳上携带一个氨基、一个氢原子及一个羧基，仅脯氨酸例外，含有一杂环内的亚氨基，所以各氨基酸间的区别只在于α侧链的差异。根据α侧链的结构特点（甘氨酸无侧链而代以一氢原子）将20种主要氨基酸分为如下七类：
(1) 一氨基一羧基：

其中缬、亮、异亮三者都是支链氨基酸，以上均为非极性中性疏水氨基酸。
(2) 羟基氨基酸：

丝氨酸和苏氨酸均为极性中性亲水氨基酸
(3) 含硫氨基酸：
半胱氨酸(Cys): 为一极性中性亲水氨基酸。蛋氨酸(Met):为一非极性中性疏永氨基酸。
(4)一氨基二羧基酸族及其酰胺衍生物：

谷氨酸和天冬氨酸均为电荷极性亲水酸性氨基酸。谷氨酰胺(Gln):谷氨酰胺和天冬氨酰胺均为极性中性亲水氨基酸。
(5)二氨基一羧基酸：

精氨酸和赖氨酸均为电荷极性亲水碱性氨基酸。
(6)芳香氨基酸：
苯丙氨酸(Phe): 为一非极性中性疏水氨基酸。酪氨酸(Tyr):为一极性中性亲水氨基酸。色氨酸(Trp):为一极性中性疏水氨基酸。

α氨基β 吲哚丙酸

组氨酸(His):为一电荷极性亲水碱性氨基酸。

α氨基β异吡唑丙酸

脯氨酸(Pro):为一非极性中性疏水杂环亚氨基酸。

二氢吡咯羧酸

自然界中除上述20种氨基酸外，至今已发现将近200种，其中大部分出现于植物界，具有复杂的分子结构，与蛋白质代谢无关，至于出现于动物界的则较少，其中一部分是已结合在特殊蛋白质内的氨基酸经化学修饰始形成，例如胶原蛋白质具有的脯氨酸及赖氨酸中，常是部分的再羟化成羟脯氨酸及羟赖氨酸； 再如肌动蛋白及肌球蛋白具有的赖氨酸及组氨酸中常有少量分别被甲基化为εN甲基赖氨酸及3N甲基组氨酸；还有在组蛋白内发现有赖氨酸的∈氨基被乙酰化及丝氨酸的OH基被磷酸化的；在甲腺球蛋白含有碘化酪氨酸及碘化甲腺原氨酸；τ球蛋白重链及某些蛋白质的N末端具有由谷氨酰胺形成的焦谷氨酸； 在一般蛋白质内还存在由二分子半胱氨酸形成的胱氨酸。

另外，一些氨基酸可能是构成蛋白质的氨基酸的合成或分解代谢的中间产物，抑或是生物合成某些重要含氮物质的前体。例如，鸟氨酸及瓜氨酸都是体内合成精氨酸的中间产物，而鸟氨酸又是精氨酸分解代谢的直接产物； 同型半胱氨酸既是蛋氨酸分解代谢的中间产物，又是蛋氨酸再合成的前体，5羟色氨酸是合成5羟色胺的前体以及3,4二羟苯丙氨酸是合成儿茶酚胺和黑素的前体，谷氨酸在脑组织内脱去羧基可以生成γ氨基丁酸。
氨基酸的物理性质 氨基酸均为无色晶体，其熔点甚高，都在200℃以上，并大多易溶于水而不溶于非极性或弱极性溶剂内，一般讲氨基酸的烃链愈长，其水溶性愈低，而在非极性溶剂内的溶解性愈高，唯有含有极性基团者（如赖氨酸）是例外。
氨基酸含有至少两个可电离的基团，即氨基和羧基。氨基能摄取质子，是碱性基，而羧基能放出质子，是酸性基； 在中性水溶液中或晶体内就进行分子内的中和作用，形成“两性离子”(H₃N⁺-CHR-COO-)或“偶极离子”，导致分子间的相互吸引。
溶液的pH变动特别影响氨基和羧基的电离情况，加入酸增高氨基酸的正电荷，抑制羧基的电离，形成“正离子酸”；加入碱，增高氨基酸的负电荷，抑制氨基酸的电离，形成“负离子碱”。
以甘氨酸溶液为例，如使用HCl和NaOH进行滴定时，通过上列的反应过程，就得出甘氨酸的“pH滴定曲线”或“电离曲线”(图1)。从这曲线看，氨基酸作为弱的两性电解质是很好的缓冲剂，其缓冲作用表现在两个区段，分别以pK1 (pH=2.3) 和 pK2 (pH=9.6)为中心，消耗半克分子当量HCl和NaOH，前者使一半的偶极离子形成正离子酸，后者形成负离子碱。
正离子酸具有正电荷，在电场中向负极移动，负离子碱具有负电荷，向正极移动。溶液的pH变动，可影响氨基酸电离，使形成偶极离子，如呈电中性而导致在电场中表现不移动时，相应的pH值就称为氨基酸的“等电点”(pI)。一般，酸性氨基酸（如一氨基二羧基氨基酸）的等电点，皆在酸性pH范围内； 碱性氨基酸 （如二氨基一羧基氨基酸）的等电点，皆在碱性pH范围内； 而中性氨基酸（如一氨基一羧基氨基酸）则接近中性pH范围。

图1 甘氨酸的滴定曲线

氨基酸可说是蛋白质和肽类的模型，对于氨基酸电离情况的认识是研究和了解蛋白质和肽类特性的必要前提，且是蛋白质及肽类分析、分离工作中电泳和离子交换层析法的重要基础。
在20种构成蛋白质的氨基酸中没有任何一种对可见光有吸收能力，其中仅色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸及组氨酸能吸收紫外光(图2)，色氨酸吸收紫外光的能力最强，酪氨酸次之。利用这性质既可以测定样品中游离氨基酸，也可以测定蛋白质的含量。
氨基酸的化学性质 氨基及羧基是氨基酸的主要功能基，进行成盐、酯化及酰化等反应。此外，氨基酸的氨基、羧基及其某些侧链还能起其他反应，可用于氨基酸及蛋白质的定性及定量测定。

图2 色氨酸、酪氨酸及苯丙氨酸的紫外线吸收光谱

氨基的反应 (1)二硝基氟苯反应： 氨基酸的α氨基或蛋白质的游离氨基在弱碱性溶液内均易与二硝基氟苯结合成黄色的N二硝基苯衍生物，在酸水解中，表现稳定，故可用于肽链N末端氨基酸的检定。
(2)亚硝基反应： 氨基酸的氨基（除脯氨酸外）经亚硝酸处理，可放出氮，并形成羟基酸。一摩尔的氨基可放出一摩尔氮，故此反应可用于测定游离氨基酸。
羧基的反应 (1)还原反应： 氨基酸的羧基可被氢化锂铝(LiA1H₄)或氢化锂硼(LiBH₄)还原成β氨基醇衍生物，此反应可用于测定蛋白质的游离羧基。
(3) 氨基甲酸反应： 在碱性溶液中氨基酸的氨基能结合CO₂形成氨基甲酸衍生物，且可发生在蛋白质(例如血红蛋白、血浆蛋白)的游离氨基上，是CO2在体内运输的一个方式。
同时需氨基和羧基的反应 (1) 茚三酮反应： 氨基酸一般可被茚三酮氧化，先产生CO2、NH3及与原来氨基酸少一碳原子的醛，而茚三酮被还原。还原型茚三酮与NH3形成蓝色。脯氨酸及羟脯氨酸与茚三酮产生黄色。这一呈色反应和CO₂的产生均可用于氨基酸的定量测定，也常用于氨基酸纸上色谱中。
(4) 金属复合物： 氨基酸以其氨基和羧基能与重金属如铜、钴及锰等形成极稳定的戊环螯合物。
(5)肽键的形成： 氨基酸的一重要特性为一个氨基酸的氨基或羧基能与另一氨基酸的羧基或氨基脱水而形成肽键，以生成二肽。

侧链的呈色反应 (1) 米伦反应： 利用HgNO₃在HNO₂内与游离或结合的酪氨酸加热呈红色。
(2) 坂口反应：α萘酚和次亚氯酸钠与精氨酸起反应时呈红色。
(3) 霍普金斯轲尔反应： 利用乙醛酸在浓硫酸内与色氨酸反应产生紫色。
(4) 硝普盐反应： 以硝普钠在稀氨水内与半胱氨酸的SH基反应呈红色。

氨基酸

amino acid

氨基酸amino acids

组成蛋白质分子的基本单位。主要有20种，每种蛋白质所含的氨基酸的数目和种类都各不相同，生理功能也不同。氨基酸除组成蛋白质外，还有其他功能。在神经系统内存在着各种氨基酸，其中有一些是中枢神经系统的神经递质。一些酸性氨基酸如谷氨酸、门冬氨酸等，对中枢神经元都有兴奋作用。一些中性氨基酸如γ-氨基丁酸、甘氨酸、丙氨酸等，对中枢神经元都有抑制作用。甘氨酸在脊髓（特别是前角）中含量特别高，它能抑制脊髓运动神经元和中间神经元的兴奋。在猫脑表面灌流的实验中观察到：刺激网状结构引起脑电“觉醒”（低幅快波）时，皮质释放的谷氨酸增多，γ-氨基丁酸减少；脑电“睡眠”（高幅慢波）时则相反，释放谷氨酸减少， γ-氨基丁酸增多。