丝素fibroin构成纤丝主体，不溶于水的纤形蛋白。丝素的各种氨基酸由肽键联结而形成肽链，再由肽链构成蛋白质。丝素是茧丝的主体，生丝或丝织物经精练除去大部分丝胶后，剩余部分主要就是丝素。它的性质直接决定丝织物的性能。
丝素的分子量 丝素分子量差别极大，从10×103～1,000×103，主要是因除胶和水解的条件不同而发生差别。根据佐佐木周郁(1974)用沉降法测定，大亚基为28万，小亚基为2.6万。志村宪助(1980)用硫酸铵沉淀，大亚基为6.7万，中亚基为4.5万，小亚基为2.5万。一般认为大亚基分子量约为28～35万，小亚基可能有几种存在，大体是2～5万。
丝素分子空间构型 有Ⅰ型(α型)与Ⅱ型(β型)。Ⅰ型是无规线圈的不稳定型，Ⅱ型是折叠的片层状稳定型。根据实验数据，液状丝素结晶化在0～40℃时成Ⅰ型，50℃以上成Ⅱ型，40～50℃之间依初始浓度而定。0℃以下～-20℃时成Ⅱ型，-20℃以下成Ⅰ型。又干热处理常是Ⅱ型，湿热处理时Ⅰ型Ⅱ型共存。对无定型α晶质的丝素薄膜，拉长1.5倍时结晶成Ⅰ型，超过4倍时成Ⅱ型。
丝素的晶区和非晶区 若以微纤维给以纵向剖面，一般认为存在着两种区域，一种是肽链排列得比较整齐密集的结晶区；另一种是肽链排列较不整齐而疏松的非结晶区。二者是交替分布的，每一个结晶区或非结晶区都会有若干条肽链的链段，而每条肽链都要通过若干个结晶区和非结晶区。晶区由侧链小的氨基酸，乙氨酸、丙氨酸、丝氨酸的残基，大体按3:2:1组成，有时也包括酪氨酸，排列成紧密、整齐、有序的结构。非晶区由所有18种氨基酸组成，包括侧链大的氨基酸，有大量活性基团，聚合成疏松、紊乱、无序的结构。对蚕丝的优良柔软性、吸湿性和染色性起主要作用。两者约为40～45:60～55。
丝素的化学结构 丝素的一级结构即氨基酸排列顺序，斯特雷唐(Strydom D J.)等(1977)提出，晶区的分子区段为：
G—A—G—A—G—S—A—A—G一〔S—G一(A—G)n〕 8—T n=2
关于非晶区，路卡斯(F. Lucas1962、1969)在非晶部分的40%分离3种多肽，即
G—A—G—A—G—A—G—T G—乙氨酸
G—A—G—V—G—A—G—T A—丙氨酸
G—A—G—T S—丝氨酸
T—酪氨酸
V—缬氨酸
志村宪助(1980)等认为：非晶区有四种组份，分别占32%,4%,46%,17%。包括18种氨基酸在内的小亚基，现在还不十分明瞭。
丝素的理化性质 富有光泽。比重1.25克/厘米3。比热0.276～0.291卡/克·度，等电点pH2～3。膨化度1.160～1.694%。带青紫色荧光。遇有机酸增加光泽，盐类以金属原子价越多，丝素的吸收量越大。紫外线对丝素有严重的脆化作用，吸收单宁后有保护效果。染色时盐基性染料易染。 丝素fibroin形成茧丝的纤维蛋白。约占茧丝的3/4，茧丝经过精炼后除去丝胶及其他成分，剩余的部分就是丝素。纯粹的丝素呈白色半透明状，并具有独特美丽的光泽。一般认为丝素由结晶区和非结晶区两部分组成。结晶区的肽链排列比较整齐、密集，而非结晶区的肽链排列比较不整齐而疏松。结晶区和非结晶区是交替分布的。丝素的结晶区主要由侧链较小的甘氨酸(侧链-H)、丙氨酸(侧链-CH2)、丝氨酸(侧链-CH2OH)的残基组成，因此链段排列得紧实、两条肽链间的距离约为0.43 nm。结晶区在丝素中所占的重量比率为40%～45%。非结晶区主要由侧链较大的氨基酸残基组成，而居在侧链中具有活泼的基团，这就阻碍了肽链整齐而密集的排列而形成非结晶区。非结晶区在丝素中所占的重量比率为55%～60%。由于丝素中存在着结晶区和非结晶区（两者有适当的配合），使茧丝具有良好的强力、伸度和弹性，同时位于非结晶部位的许多亲水基团，(—OH、—COOH、—NH2)和肽链之间存在着许多微细的空隙，使茧丝具有良好的通透、吸湿、散湿性能。 丝素fibroin |